Białka- aminokwasy

 0    25 フィッシュ    Maria_tenis
mp3をダウンロードする 印刷 遊びます 自分をチェック
 
質問 język polski 答え język polski
Białka-budowa
学び始める
reszty aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi
Wiązanie peptydowe
学び始める
C połączone dwoma kreskami z O i jedną z N które jest połączone jedną kreską z H
Grupy funkcyjne aminokwasów
学び始める
aminowa (zasadowa) NH2, karboksylowa (kwasowa) COOH
Aminokwasy-budowa
学び始める
węgiel, wodór, tlen, azot +siarka
Aminokwasy-podział
学び始める
białkowe (budują peptydy i białka, 20) i niebiałkowe (280)
Aminokwasy ze względu na stosunek grup
学び始める
kwasowe COOH>NH2 (ujemnie), zasadowe COOH<NH2 (dodatnio) lizyna, histydyna, arganina, obojętne COOH=NH2
Aminokwasy ze wzgędu na pochodzenie
学び始める
endogenne, egzogenne (muszą być dostarczane z pokarmem)
jak się nazywa proces powstawania wiązania peptydowego
学び始める
kondensacja
jak się nazywa proces odwrotny od powstawania wiązania peptydowego
学び始める
hydroliza
Aminokwasy aromatyczne
学び始める
fenyloalanina tyrozyna, tryptofan
Różnica między białkiem a peptydem
学び始める
białko ma minimum 101 reszt aminokwasowych, peptyd na najwięcej 100 reszt aminokwasowych
Peptydy-podział
学び始める
oligopeptydy (2-10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (11-100 reszt aminokwasowych) (dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy)
Białka-podział wartość
学び始める
pełnowartościowe (białka zwierzęce, zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy egzogenne), niepełnowartościowe (białka roślinne, nie zawierają wszystkich niezbędnych aminokwasów egzogennych)
Białka podział
学び始める
proste (wyłącznie aminokwasy), złożone (dodatkowa reszta niebiałkowa)
Struktura I-rzędowa
学び始める
aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi, nie ulega zniszczeniu podczas denaturacji, ale ulega zniszczeniu pod wpływem protez, struktura płaska, prosty, pojedynczy łańcuch
Struktura II-rzędowa
学び始める
pofałdowana I-rzędowa, x-helisa (sprężyna) / B-harmonijka (strzałka), stabilizują wiązania wodorowe
Struktura III-rzędowa
学び始める
pofałdowana II-rzędowa, określa kształt przestrzenny i odpowiada za aktywność biologiczną, zniszczenie powoduje utratę właściwości biologicznych białka, stabilizują wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe, wiązania jonowe, oddziaływanie hydrofobowe
Struktura IV-rzędowa
学び始める
co najmniej 2 łańcuchy polipeptydowe 3-rzędowe wiązania stabilizujące są pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów należących do innych łańcuchów polipeptydowych stabilizują wiązania wodorowe jonowe mostki disiarczkowe oddziaływanie hydrofobowe
Albuminy
学び始める
białka osocza krwi, odpowiadają za odpowiednie ciśnienie onkotyczne we krwi, transport hormonów i leków, wątroba
globuliny
学び始める
białka osocza krwi, przeciwciała (alfa, beta, gamma-globuliny-funkcja odpornościowa) lub immunoglobuliny
histony
学び始める
białka zasadowe, tworzenie chromatyny
keratyna
学び始める
białka fibrylarne, włókienne, wytrzymałe na uszkodzenia mechaniczne, włosy, paznokcie, pióra, rogi, kopyta
Białka złożone mioglobina
学び始める
mioglobina - pojedynczy łańcuch polipeptydowy, wiązany z grupą helową, magazynowanie tlenu w mięśniach szkieletowych
białko złożone kolagen
学び始める
kolagen - włókienne białko, zwarta budowa, odporny na rozciąganie i zerwanie, nadaje wytrzymałości mechanicznej, do syntezy witaminy C, tkanka łączna i chrzęstna
Bialko złożone
学び始める
hemoglobina - cztery łańcuchy polipetydowe każdy jest związany z jedną grupą hemową, wiązanie tlenu w płucach i dostarczanie go do tkanek

コメントを投稿するにはログインする必要があります。