質問  |
答え |
Wymień czynniki od których zależy szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznej 学び始める
|
|
Temperatura (wraz ze wzrostem rośnie) -- pH (optymalne 5.0-9.0) -- zwięskzanie stężenia substratu (aż enzym jest nasyconym substratem) -- zmiana ładunku enzymu i substratu -- denaturacja enzymu -- zmiana ładunku reszty aminokwasowej
|
|
|
|
学び始める
|
|
Zjawisko hamowania aktywności enzymów przez różnego rodzaju związki (inhibitory) odwracalna lub nieodwracalna.
|
|
|
|
学び始める
|
|
KOMPETENCYJNA -- NIEKOMPETENCYJNA -- NIEODWRACALNA
|
|
|
|
学び始める
|
|
inhibitor i substrat WSPÓŁZAWODNICZĄ o miejsce aktywne -- związane cząsteczki inhibitora uniemożliwiają związanie cząsteczki substratu -- Vmax zwiększając ilość substratu -- Inhibitor jest strukturalnie podobny do substratu
|
|
|
Inhibicja niekompetencyjna 学び始める
|
|
Inhibitor nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne ponieważ wiąże się w innym miejscu niż miejsce aktywne własnego enzymu -- Kompleks do którego przyłącza się inhibitor pozostaje nieaktywny -- Wzrost stężenia substratu nie znosi działania inhibitora
|
|
|
|
学び始める
|
|
związanie cząsteczki inhibitora z enzymem na stałe
|
|
|
Wymień 2 typy oddziaływań biorących udział w tworzeniu kompleksu enzym-substrat 学び始める
|
|
wiązanie elektrostatyczne -- wiązania wodorowe
|
|
|
|
学び始める
|
|
Oksydoreduktazy -- -przenoszą ładunki z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora -- dehydrogenazy, oksydazy, reduktazy
|
|
|
|
学び始める
|
|
Transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy)
|
|
|
|
学び始める
|
|
Hydrolazy powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza) rozczepienie wiązań
|
|
|
|
学び始める
|
|
Liazy katalizują odłączenie grupy chemicznej od substratu bez udziału wody (np.: rozszczepienie wiązań C-C, C-O, C-N)
|
|
|
|
学び始める
|
|
zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku (geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki)
|
|
|
|
学び始める
|
|
Ligazy (syntetazy) powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne niezbędna jest dodatkowa energia z ATP
|
|
|
Enzym łączy się z substratem tworząc kompleks... 学び始める
|
|
|
|
|
enzym substrat rozkłada się do... 学び始める
|
|
produktu i wolnego enzymu
|
|
|
Czy stężeniue enzymu ma wpływ na stałą równowagę reakcji 学び始める
|
|
|
|
|
Czy zachowywana jest równowaga 学び始める
|
|
Czy zachowywana jest równowaga
|
|
|
Rodzaj katalizowanej reakcji intertaza 学び始める
|
|
|
|
|
Produkty reakcji katalizowanej intertazy 学び始める
|
|
|
|
|
|
学び始める
|
|
dodatkowa cząsteczka wymagana jako substrat enzymu -- cząsteczka organiczna
|
|
|
Jak łączą się koenzymy z enzymami? 学び始める
|
|
Za pomocą wiązań niekowalencyjnych
|
|
|
Jak nazywają się wiązania kowalencyjne z enzymami? 学び始める
|
|
|
|
|
Jakie reakcje katalizują enzymy wymagające koenzymów? 学び始める
|
|
oksydacyjno-redukcyjne, przenoszenia grup i izomeryzacji oraz reakcje tworzenia wiązań kowallencyjnych
|
|
|
|
学び始める
|
|
Pochodne wit B: -- nikotynamid -- tiamina -- ryboflawina ------- ważne składniki reakcji utleniania biologicznego i redukcji
|
|
|
Rodzaj katalizowanej reakcji przez Katalazę 学び始める
|
|
|
|
|
Produktami reakcji katalizowanej przez katalazę 学び始める
|
|
|
|
|
Przez co wytwarzana jest inwertaza? 学び始める
|
|
|
|
|
Gdzie u człowieka występuje inwertaza? 学び始める
|
|
wewnętrznej przestrzeni komórek nabłonka w jelicie cienkim -- ślina pszczół
|
|
|
W jakim pH wykazuje aktywność alfa-amylaza? 学び始める
|
|
4.5-7.0 -- lub dla bakteryjnych 10.0-10.5 -- dla alfa-amylazy trzustkowej 6.7-7.0
|
|
|
W jakich temp mieśli się optymalna temp działania alfa-amylaz 学び始める
|
|
|
|
|
Jaka metoda do oznaczania akktywności enzymów amylolitycznych 学び始める
|
|
Metoda wykorzystująca zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
|
|
|
Kolor reakcji w metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem - absorbujący jod 学び始める
|
|
niebieskie -- niebiesko-fioletowe
|
|
|
Kolor produktów częściowej degradacji skrobiiw metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem 学び始める
|
|
Zależnie od wielkości cząsteczek: fioletowe (dekstryny wysokocząsteczkowe) -- czerowne i czerwonobrunatne (dekstryny o średniej masie cząsteczkowej)
|
|
|
Kolor dekstryn niskocząsteczkowwych 学び始める
|
|
|
|
|
|
学び始める
|
|
Roślinna substancja zapasowa -- zbudowana z amylozy i amylopektyny
|
|
|
|
学び始める
|
|
nie ma rozgałęzień, zbudowana jest z cząsteczek glukozy połączonych wiązaniami α-1-4-glikozydowym
|
|
|
|
学び始める
|
|
Rozgałęziona forma skrobi, co około 30 wiązań -- Amylopektyna i amyloza są hydrolizowane przez al-amylazę wydzielaną w ślinie oraz trzustce. Alfa-amylaza hydrolizuje wiązania alfa-1,4 glikozydowe dając maltozę, maltotriozę i alfa dekstrynę.
|
|
|
|
学び始める
|
|
Katalizuje rozrywanie wiązań α-1,4-glikozydowych wewnątrz endoamylazy -- Produkty: dekstryny, maltotrioza, izomaltoza, maltoza i glukoza -- wynik działania α-amylazy- szybki spadek lepkości substratu, zmiana zabarwienia kompleksu skrobi z jodem
|
|
|
|
学び始める
|
|
występują powszechnie w roślinach, drobnoustrojach, zwierzętach oraz w organizmie człowieka -- Rozkładają skrobię, glikogen oraz oligo- i polisacharydy -- Zaliczanye do klasy hydrolaz
|
|
|
|
学び始める
|
|
przenośnik aktywnych grup acetyl -- we wszystkich organizmach żywych-DZIAŁA w ponad 100 reakcjach metabolicznych: przemianie tlenowej sacharydów w cyklu Krebsa, syntezie i rozkładzie kwasów tłuszczowych i karboksylowych, syntezie steroidów i porfiryn
|
|
|
|
学び始める
|
|
„Enzym i substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego jak klucz do zamka
|
|
|
MODEL INDUKCYJNEGO DOPASOWANIA 学び始める
|
|
komplementarny względem substratu kształt miejsca aktywnego pojawia się dopiero po związaniu substratu (kataliza przez odkształcenie substratu)
|
|
|
Substrat danej reakcji ulega związaniu w miejscu zwanym 学び始める
|
|
|
|
|
Co znajduje się w miejscu aktywnym? 学び始める
|
|
Reszty aminokwasowe (biorące udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań chemicznych)
|
|
|
Na czym polega specyficzność wiązania substratu 学び始める
|
|
Od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć określony kształt żeby dopasować się do miejsca aktywnego
|
|
|
|
学び始める
|
|
są zagłębieniami lub szczelinami, zazwyczaj niedostępnymi dla cząsteczek wody, gdy nie bierze ona udziału w reakcji
|
|
|
Z czego zbudowane są enzymy 学び始める
|
|
z więcej niż 100 reszt aminokwasowych, a ich masa cząsteczkowa przekracza 10 kDa, a średnica cząsteczki wynosi ponad 2,5 nm.
|
|
|
Enzymy w połączniu Enzym-substrat 学び始める
|
|
zazwyczaj słabej siły wiązania. Odwracalne oddziaływania zachodzą np.: przez wiązania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa
|
|
|
Na co stężenie enzymu nie ma wpływu? 学び始める
|
|
Na stałą równowagę reakcji - Jest ona taka sama bez względu na to czy równowaga jest osiągana w wyniku czy bez katalizy enzymatycznej
|
|
|
Czy enzymy zmieniają stan równowagi reakcji chemicznej? 学び始める
|
|
NIE -- nie przesuwają jej, tylko przyspieszają jej osiągnięcie. Obniżają energię aktywacji, czyli najmniejszą ilość energii która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji.
|
|
|
Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez: 学び始める
|
|
Lokalne zwiększnie stężenia substratu -- utrzymania substratów w konformacji -- dostarczenie reszt aminokwasowych -- obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych
|
|
|
