Biologia 2 (1.2)

 0    107 フィッシュ    miloszkrajewski
mp3をダウンロードする 印刷 遊びます 自分をチェック
 
質問 答え
Czego wymaga zapoczątkowanie i przeprowadzenie reakcji chemicznej?
学び始める
Dostarczenia odpowiedniej ilości energii, np. do rozkładu 1 mola nadtlenku wodoru (H2O2) potrzeba 75 600 J (dżuli).
Czy nawet w wypadku silnie egzoergicznych reakcji chemicznych istnieje bariera energetyczna, uniemożliwiająca ich spontaniczne zainicjowanie?
学び始める
Tak.
Co nazywamy energią aktywacji?
学び始める
Energia aktywacji to ilość energii potrzebnej do zapoczątkowania reakcji chemicznej.
Co jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji?
学び始める
Ogrzewanie.
Czy ogrzewanie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce?
学び始める
Nie.
Dlaczego ogrzewanie nie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce?
学び始める
Ponieważ komórki funkcjonują w dość niskich temperaturach - od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C. Tylko bakterie termofilne mogą żyć w gorących źródłach o temperaturze 80-90°C.
Dlaczego komórki funkcjonują tylko w temperaturach od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C?
学び始める
Tak wąski zakres tolerancji wynika z faktu, że w temp. poniżej 0°C cytozol zaczyna zamarzać, a powyżej 40°C dochodzi zazwyczaj do denaturacji białek, a tym samym do śmierci komórki.
Co jest sposobem na zapoczątkowanie reakcji we względnie niskich i stałych temperaturach, jakie panują w komórce?
学び始める
Takim sposobem jest zastosowanie katalizatora. Jest to substancja przyspieszająca reakcję przez obniżenie jej energii aktywacji.
Co pełni funkcję katalizatorów biologicznych w komórkach?
学び始める
Są to enzymy.
Jakie są właściwości cząsteczek enzymów?
学び始める
Cząsteczki enzymów nie są substratami reakcji, dlatego nie zużywają się w przebiegu reakcji i mogą być wykorzystywane wielokrotnie.
Co jest funkcją enzymów?
学び始める
Przyspieszają one znacznie przebieg reakcji w porównaniu z reakcją niekatalizowaną, co pozwala na zachodzenie reakcji w bezpiecznym dla komórki zakresie temperatur.
Czy prawie wszystkie enzymy są białkami?
学び始める
Tak. Wyjątek stanowią cząsteczki RNA - rybozymy oraz cząsteczki DNA - deoksyrybozymy, które pełnią funkcje katalityczne.
Jak nazywają się cząsteczki RNA, które są enzymami bezbiałkowymi?
学び始める
Rybozymy.
Jak nazywają się cząsteczki DNA, które są enzymami bezbiałkowymi?
学び始める
Deoksyrybozymy.
Jakie funkcje pełnią rybozymy i deoksyrybozymy?
学び始める
Pełnią funkcje katalityczne.
Czy istnieją enzymy zbudowane tylko z łańcuchów polipeptydowych?
学び始める
Tak, jest to np. większość enzymów układu pokarmowego, amylaza ślinowa, pepsyna czy trypsyna.
Z czego najczęściej składają się enzymy?
学び始める
Z dwóch elementów: części białkowej zwanej apoenzymem i części niebiałkowej zwanej kofaktorem.
Co może być częścią niebiałkową (kofaktoru)?
学び始める
Metale w postaci jonów (Zn2+, Mg2+, Mn2+, K+) lub niewielkie cząsteczki organiczne.
Co może być częścią białkową (apoenzymu)?
学び始める
Jony nieorganiczne, które zawsze wiążą się z apoenzymem w sposób stały oraz cząsteczki organiczne, które są związane z apoenzymem albo luźno (z możliwością przyłączania i odłączania się), albo trwale.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, gdy są one związane luźno z apoenzymem?
学び始める
Wtedy nazywa się je koenzymami.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, które są trwale związane z apoenzymem?
学び始める
Noszą wtedy nazwę grup prostetycznych.
Jakie związki należą do koenzymów?
学び始める
Do koenzymów należą: ATP, NAD+, FAD, NADP+, a także witaminy (zwłaszcza z grupy B) lub ich pochodne.
Jaki związek jest przykładem grupy prostetycznej?
学び始める
Grupą prostetyczną jest np. pochodna witaminy B1 w dehydrogenazie pirogrananiowej.
Co musi się stać z enzymem złożonym z części białkowej i niebiałkowej, aby mógł katalizować reakcję?
学び始める
Części białkowe i niebiałkowe takiego enzymu muszą tworzyć kompleks.
Czym jest miejsce aktywne (centrum aktywne), które znajduje się w obrębie enzymu?
学び始める
Jest to specyficzny obszar, który wiąże cząsteczki substratu i ewentualnie część niebiałkową enzymu.
Co zawiera miejsce aktywne w enzymie?
学び始める
Odpowiednio ułożone przestrzennie grupy funkcyjne aminokwasów.
Jaka jest funkcja grup funkcyjnych aminokwasów ułożonych w miejscu aktywnym?
学び始める
Uczestniczą one bezpośrednio w tworzeniu niekowalencyjnych wiązań i i oddziaływań chemicznych (tj. wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych, van der Waalsa i hydrofobowych) między cząsteczką enzymu a cząsteczką substratu.
Czy wiązania pomiędzy cząsteczkami enzymu i cząsteczkami substratu w miejscu aktywnym tworzą się tylko na czas reakcji?
学び始める
Tak.
Jak nazywają się enzymy, które składają się zwykle z kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne?
学び始める
Są to enzymy allosteryczne. Przyłączanie substratu do jednego miejsca aktywnego może zmienić właściwości innych miejsc aktywnych.
Co posiadają enzymy allosteryczne, oprócz kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne?
学び始める
Enzymy allosteryczne mają również miejsca allosteryczne, do których przyłączają się cząsteczki regulatorowe.
Jaki wpływ mają cząsteczki regulatorowe na miejsca aktywne?
学び始める
Cząsteczki regulatorowe zmieniają kształt miejsca aktywnego, wpływając na zdolność wiązania substratu. Kontrolują one najczęściej pierwszą reakcję w całym ciągu powiązanych ze sobą reakcji przebiegających w organizmie i tworzących szlaki metaboliczne.
Jakie są właściwości enzymów?
学び始める
• swoistość substratowa, która polega na tym, że dany enzym wiąże się wyłącznie z określonym substratem lub substratami, np. maltaza łączy się wyłącznie z cząsteczką maltozy.
Z czego wynika wybiórczy sposób działania enzymów (swoistość substratowa)?
学び始める
Wynika to ze wzajemnego dopasowania centrum aktywnego enzymu i cząsteczek substratu(ów).
Jakie są właściwości enzymów(2)?
学び始める
• swoistość katalizowanej reakcji, która polega na tym, że pojedynczy enzym katalizuje zestaw reakcji jednego typu, a niekiedy tylko jedną, określoną reakcję chemiczną.
Wyjaśnij mechanizm działania enzynów.
学び始める
Enzym wiąże określony substrat lub substraty, tworząc z nimi nietrwały kompleks enzym-substrat (E-S), który następnie ulega rozpadowi na produkt lub produkty i enzym. Uwolniony po rozkładzie enzym może się połączyć się z kolejną cząsteczką substratu.
Co to jest kataliza enzymatyczna?
学び始める
Przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem katalizatora - enzymu.
Podaj pierwszy etap katalizy enzymatycznej.
学び始める
Pierwszy etap to: przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do substratu lub substratów.
Podaj drugi etap katalizy enzymatycznej.
学び始める
Drugi etap to: utworzenie kompleksu E-S, co obniża energię aktywacji i przyspiesza przebieg reakcji.
Podaj trzeci etap katalizy enzymatycznej.
学び始める
Trzeci etap to: oddzielenie produktu lub produktów od enzymu.
Czy enzymy nie są sztywnymi strukturami, a kształt ich centrum aktywnego zmienia się pod wpływem substratu?
学び始める
Tak.
Co musi się stać, aby zmienił się kształt centrum aktywnego?
学び始める
Czasami do zmiany wystarczy bliski kontakt centrum aktywnego z substratem, a czasami kształt centrum aktywnego zmienia się dopiero po związaniu z substratem.
Jak nazywa się proces dynamicznego dopasowania się enzymu do substratu?
学び始める
Ten proces nazywa się modelem indukowanego dopasowania.
Od jakich czynników zależy szybkość reakcji enzymatycznych?
学び始める
Od takich czynników jak: stężenia substratu, temperatury, wartości pH środowiska, stężenia jonów i obecności substancji aktywujących lub hamujących.
Co powoduje wzrost stężenia substratu w reakcji enzymatycznej?
学び始める
Wzrost stężenia substratu zwiększa szybkość reakcji aż do osiągnięcia maksymalnej wartości (Vmax). Dalsze zwiększanie stężenia substratu nie zwiększa szybkości reakcji z powodu wypełnienia substratem centrum aktywnego enzymu (wysycenia enzymu substratem).
Co określa się mianem stałej Michaelisa (Km)?
学び始める
To stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej. Stała ta opisuje powinowactwo enzymu do substratu, czyli łatwość powstawania kompleksu E-S.
Czy im większa wartość Km, tym mniejsze jest powinowactwo enzymu do substratu, a w konsekwencji mniejsza efektywność działania enzymu?
学び始める
Tak.
Co powoduje wzrost temperatury w reakcjach enzymatycznych?
学び始める
Wzrost temperatury o każde 10°C średnio dwukrotnie zwiększa szybkość reakcji chemicznej. Reguła ta odnosi się również do reakcji enzymatycznych, ale tylko w określonych granicach, najczęściej 0-45°C.
Co spowodowałby wzrost temperatury powyżej 45°C w reakcji enzymatycznej?
学び始める
Spowodowałoby to gwałtowne spowolnienie reakcji, czego przyczyną jest denaturacja białek enzymatycznych prowadząca do zniszczenia struktury przestrzennej enzymu, przez co traci on właściwości katalityczne.
Od czego zależy zakres temperatury, w jakim enzym może być aktywny?
学び始める
Od temperatury komórki, w której występuje.
Jaką temperaturę uważa się za optymalną dla działania większości enzymów człowieka?
学び始める
Około 38°C.
Czy większość enzymów komórkowych jest aktywna w pH ok. 7, czyli w środowisku zbliżonym do obojętnego?
学び始める
Tak.
W jakim środowisku aktywne są enzymy lizosomów?
学び始める
W środowisku lekko kwaśnym (pH ok. 5).
W jakim środowisku działają poszczególne enzymy trawienne?
学び始める
W typowym dla siebie, zwykle wąskim przedziale pH, poza którym znacznie obniża się ich aktywność. Np. dla pepsyny optymalne jest kwaśne środowisko (pH=2), dla amylazy ślinowej środowisko obojętne (pH=7), a dla trypsyny środowisko zasadowe (pH=8,5).
Co jest potrzebne, aby enzymy były aktywne?
学び始める
Określone stężenie soli - stężenie zbyt wysokie może hamować aktywność enzymów. Ponadto dla niektórych enzymów niezbędne są specyficzne jony (np. Mg2+). Inne jony - kationy metali ciężkich (np. rtęci, ołowiu, miedzi), powodują denaturację enzymów.
Jak nazywają się substancje aktywujące enzymy?
学び始める
Aktywatory.
Co jest funkcją aktywatorów?
学び始める
Aktywatory to cząsteczki, które zmieniają strukturę przestrzenną centrum aktywnego, ułatwiając wiązanie określonych substratów.
Podaj przykłady aktywatorów.
学び始める
Aktywatorami mogą być jony metali, m.in. Mg2+, Zn2+, Ca2+, białka i drobnocząsteczkowe związki organiczne. Przykładowo aktywatorem amylazy ślinowej (enzymu rozkładającego cukry) są jony chlorkowe (Cl-).
Jak nazywają się substancje hamujące enzymy?
学び始める
Inhibitory.
Jaka jest funkcja inhibitorów?
学び始める
Cząsteczki inhibitorów hamują przebieg reakcji enzymatycznej.
Czy hamowanie (inhibicja) może być procesem odwracalnym lub nieodwracalnym?
学び始める
Tak.
Co się dzieje podczas hamowania nieodwracalnego?
学び始める
Cząsteczki inhibitora przyłączają się do centrum aktywnego enzymu za pomocą wiązań kowalencyjnych. W ten sposób powstaje trwały kompleks enzym-inhibitor, a działanie enzymu zostaje zahamowane.
Podaj przykład inhibitora działającego nieodwracalnie.
学び始める
Większość trucizn, np. cyjanek potasu, który hamuje aktywność jednego z enzymów oddychania komórkowego.
Czy inhibitory mogą być lekami?
学び始める
Tak, np. penicylina będąca antybiotykiem hamuje aktywność jednego z enzymów odpowiedzialnych za wytwarzanie u bakterii ściany komórkowej, bez której giną one w organizmie zainfekowanego gospodarza.
Jak dzielimy hamowanie odwracalne?
学び始める
Na kompetencyjne i niekompetencyjne. Każdy z tych rodzajów hamowania wiąże się z działaniem określonych inhibitorów.
Czym są inhibitory kompetycyjne?
学び始める
Inhibitory kompetycyjne to cząsteczki o strukturze przestrzennej zbliżonej do struktury cząsteczki substratu. Wygrywając konkurencję z substratem, zajmują jego miejsce w centrum aktywnym enzymu (uniemożliwiają więc związanie substratu).
Podaj przykłady inhibitorów kompetycyjnych.
学び始める
M.in. antywitaminy - naturalne i syntetyczne związki chemiczne, które blokując enzym, uniemożliwiają wykorzystanie danej witaminy przez organizm.
Jak znoszona jest inhibicja kompetycyjna?
学び始める
Przez zwiększenie stężenia substratu, dzięki czemu może on wyprzeć inhibitor z centrum aktywnego.
Czym są inhibitory niekompetencyjne?
学び始める
Inhibitory niekompetencyjne nie wiążą się z enzymem w centrum aktywnym, ale w innym miejscu. Powodują one zmianę kształtu miejsca aktywnego cząsteczki enzymu. W konsekwencji uniemożliwiają przyłączenie substratu.
Czy działanie inhibitora niekompetycyjnego może być zniesione przez zwiększenie stężenia substratu?
学び始める
Nie.
Podaj przykłady inhibitorów niekompetycyjnych.
学び始める
Są to np. niektóre metabolity, które w ten sposób regulują aktywność enzymów, oraz jony metali ciężkich.
Jak tworzy się większość nazw potocznych enzymów?
学び始める
Poprzez dodanie zakończenia "-aza" do nazw ich substratów lub nazw katalizowanych reakcji.Np. sacharaza jest enzymem katalizującym rozkład sacharozy, a syntaza ATP to enzym, który odpowiada za syntezę ATP.
Podaj nazwę historyczną trypsyny.
学び始める
Enzym proteolityczny soku żołądkowego.
Podaj nazwę historyczną pepsyny.
学び始める
Enzym proteolityczny soku żołądkowego.
Jakie kryterium podziału zostało zastosowane przez Komisję Enzymatyczną, która podzieliła enzymy na sześć klas głównych?
学び始める
To kryterium podziału to rodzaj katalizowanych przez enzymy reakcji.
Wymień wszystkie sześć klas głównych klasyfikacji enzymów.
学び始める
Są to: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy.
Jaki rodzaj reakcji katalizują oksydoreduktazy?
学び始める
Reakcje utleniania i redukcji.
Jaki rodzaj reakcji katalizują transferazy?
学び始める
Są to reakcje podczas których następuje przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku na drugi.
Jaki rodzaj reakcji katalizują hydrolazy?
学び始める
Reakcje hydrolizy (rozkładu związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody).
Jaki rodzaj reakcji katalizują liazy?
学び始める
Reakcje, w których rozrywane są wiązania C-C, C-O, C-N lub C-S bez udziału wody oraz w reakcjach tworzenia wiązań podwójnych przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych.
Jaki rodzaj reakcji katalizują izomerazy?
学び始める
Reakcje izomeryzacji (przenoszenia grup funkcyjnych w obrębie cząsteczki).
Jaki rodzaj reakcji katalizują ligazy?
学び始める
Reakcje syntezy nowych związków chemicznych sprzężonej z jednoczesnym odłączeniem grupy fosforanowej od ATP.
Przemiany metaboliczne zachodzące w komórce zwykle nie są pojedynczymi reakcjami, lecz tworzą szlaki metaboliczne.
学び始める
Tak.
Czym są szlaki metaboliczne?
学び始める
Są to ciągi następujących po sobie w określonej kolejności reakcji katalizowanych przez odpowiednie enzymy, w których produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej reakcji.
Na co składają się powiązane ze sobą funkcjonalnie szlaki metaboliczne?
学び始める
Na skomplikowane procesy metabolizmu komórkowego, m.in. fotosyntezę i oddychanie komórkowe.
Podaj dwa rodzaje szlaków metabolicznych.
学び始める
Szlaki liniowe i szlaki cykliczne.
Czym są szlaki liniowe?
学び始める
Szlak liniowy obejmuje ciąg reakcji przebiegających tylko w jednym kierunku, tzn. prowadzi on albo do rozkładu, albo do syntezy określonej substancji.
Czy w przypadku dwóch przeciwstawnych procesów zachodzących w jednej komórce takich jak np. rozkład i synteza glikogenu w komórkach wątroby, mogą one przebiegać dwoma odrębnymi szlakami metabolicznymi oddzielonymi przestrzennie?
学び始める
Tak.
Co umożliwia istnienie dwóch przeciwstawnych szlaków metabolicznych?
学び始める
Umożliwia kontrolę nad kierunkiem przemian określonej substancji w zależności od aktualnego zapotrzebowania.
Czym są szlaki cykliczne?
学び始める
W szlaku cyklicznym zwanym również cyklem przemian metabolicznych, następuje odtworzenie jednego ze związków chemicznych. Powstaje on jako jeden z produktów końcowych, po czym staje się substratem dla pierwszej reakcji rozpoczynajacej kolejny cykl.
Jak kontrolowany jest system reakcji metabolicznych komórek w organizmie?
学び始める
Poprzez regulację aktywności enzymów, aktywację proenzymów i regulację liczby enzymów.
Jak może być hamowana aktywność enzymów?
学び始める
Poprzez powstający produkt reakcji. Taki model regulacji nazywamy ujemnym sprzężeniem zwrotnym.
Na co pozwala komórce ujemne sprzężenie zwrotne?
学び始める
Pozwala komórce nie marnować energii na wytwarzanie niepotrzebnych produktów.
Co jest innym sposobem regulacji aktywności enzymów?
学び始める
Przyłączanie aktywatorów i inhibitorów.
Co jest jednym z najczęściej stosowanych przez komórkę mechanizmów regulacji aktywności enzymów?
学び始める
Dodawanie do enzymów będących białkami dodatkowych grup funkcyjnych. Przykładem jest dołączanie lub odłączanie reszt fosforanowych w procesach fosforylacji i defosforylacji enzymów.
Jaki enzym przeprowadza fosforylację enzymu?
学び始める
Kinaza.
Jaki enzym przeprowadza defosforylację enzymu?
学び始める
Fosfataza.
W jakiej postaci są wydzielane liczne enzymy, zwłaszcza proteolityczne?
学び始める
W postaci nieaktywnych proenzymów nazywanych również zymogenami. Są to np. pepsynogen i trypsynogen.
Jaką funkcję ma wydzielanie enzymów nieaktywnych (proenzymów)?
学び始める
Zapobiega to ewentualnym uszkodzeniom narządów, w których komórkach są wytwarzane, np. żołądka.
Wydzielanie nieaktywnych proenzymów pozwala na ich aktywację w miejscu, w którym są potrzebne, i w czasie, gdy są potrzebne.
学び始める
Tak.
Na czym polega aktywacja enzymu?
学び始める
Na nieodwracalnej hydrolizie jednego wiązania peptydowego lub większej ich liczby.
W jaki sposób może następować regulacja liczby cząsteczek enzymów?
学び始める
Na etapie ich syntezy, jak również przez degradację zbędnych lub uszkodzonych enzymów.
Czego przykładem jest mechanizm usuwania enzymów enzymów będących białkami, stosowany również do usuwania innych białek?
学び始める
Jest jednym ze sposobów rozpoznawania i degradowania enzymów w komórce.
Na czym polega mechanizm usuwania enzymów będących białkami?
学び始める
Polega on na rozpoznawaniu białek przez receptory umieszczone w błonach lizosomów oraz ich rozkładzie za pomocą proteolitycznych enzymów lizosomalnych.
Na czym polega inny sposób rozpoznawania i degradowania enzymów w komórce - ubikwitynozależna degradacja białek?
学び始める
Przeznaczone do zniszczenia białka zostają wówczas oznakowane przez cząsteczki ubikwityny. Jest ona białkiem o niewielkiej masie cząsteczekowej, przyłączanym kowalencyjnie do uszkodzonych lub niepotrzebnych białek komórki.
Ubikwityna przyłączając się kowalencyjnie do białek komórki oznacza je i wskazuje, że są one przeznaczone do degradacji.
学び始める
Tak.
Gdzie są rozkładane białka wyróżnione przez ubikwitynę?
学び始める
W obrębie proteasomu - ogromnego kompleksu białkowego, który zawiera enzymy proteolityczne.
Czy ubikwityna ulega strawieniu?
学び始める
Nie.

コメントを投稿するにはログインする必要があります。